Des chercheurs du CEA, du CNRS et de l'Université Joseph Fourier (IBS (1) , UVHCI (2) , AFMB (3) ) viennent d'observer pour la première fois la partie désordonnée de la nucléoprotéine du virus de la rougeole dans un contexte physiologique. En utilisant une combinaison de trois techniques complémentaires (4), la microscopie électronique (EM), la diffusion des rayons X aux petits angles (SAXS) et la résonance magnétique nucléaire (RMN) en solution, ce consortium a pu proposer un modèle intégral de la nucléocapside (5) qui contient l'ARN du virus. Leurs résultats suggèrent que cette partie désordonnée joue un rôle dans l'infection par le virus de la rougeole. Ces travaux sont publiés le 26 mai sur le site de la revue PNAS. Le postulat central qui a mondialement motivé les investissements dans des projets de biologie structurale est fondé sur l'hypothèse que la détermination de la structure tridimensionnelle d'un nombre fini de protéines fournira la clef pour comprendre leurs activités biologiques. Cependant, au cours de la dernière décennie, il est devenu de plus en plus clair qu'une fraction importante (jusqu'à 40%) des protéines codées par le génome humain sont intrinsèquement désordonnées ou contiennent des régions désordonnées de longueur importante (> 50 acides aminés).
Rougeole : ce qui crée le désordre
Copyright
